Белки – структурно-функциональная основа жизни

Как уже отмечено в сегменте 7, белки представляют полимерные молекулы длиной в 50-100-500 и более мономеров – аминокислот. Имеется 20 разновидностей аминокислот, различных по химическим свойствам их свободных концов – радикалов.

Особо выделим аминокислоты со свободным электрическим зарядом. Так, аспарагиновая и глутаминовая кислоты имеют отрицательный заряд (лишняя –СОО- группа), аргинин, лизин, аспарагин и глутамин – положительный (лишняя –NH+ группа).

Некоторые аминокислоты имеют свободную гидроксильную группу (–OH) . В совокупности активные группы придают молекуле белка электрический заряд – положительный или отрицательный в зависимости от соотношения аминокислот с разными зарядами. Кроме того, такие аминокислоты как цистеин и метионин имеют на свободном конце серу (группа –SH или –SCH3) и могут формировать между собой -S-S- мостики, стягивая участок полипептидной цепи в петлю.

Эти и другие особенности белковой молекулы, которые целиком зависят от набора и порядка чередования аминокислот (то есть от ее первичной структуры), придают каждой молекуле в водном окружении неповторимую вторичную и третичную (трехмерную) структуру. В каждой белковой молекуле в строго определенных местах есть активные участки, нередко содержащие какой-нибудь металл (железо – Fe, магний – Mg, медь -Cu и др.) или другие специфические соединения. Эти участки обычно и отвечают за особые функции белков.

Важнейшее свойство белковой молекулы, объясняющее механизм ее функционирования, это – способность обратимо изменять свою третичную структуру (трехмерную форму) в ответ на какое-либо раздражение. Раздражителем чаще всего выступает энергетический разряд от расщепления молекулы АТФ.

Такая обратимая денатурация, или конформационная перестройка, и есть совершаемая молекулой работа. Конформационная перестройка молекулы подобна циклу сжатия и расслабления пружины: при внешнем давлении пружина сжимается и приобретает внутренний запас энергии, а на обратном ходу совершает работу.

В зависимости от структуры белковой молекулы и ее местонахождения совершаемая работа, то есть функция, будет различна. Ниже будет показана роль белков в реализации основных жизненных функции: опорно-двигательной, транспортной, каталитической, защитной, сигнальной.

Обычно называют еще энергетическую функцию белков. Действительно, белки в своей химической структуре несут большой запас энергии. Они могут распадаться на отдельные аминокислоты, которые, в свою очередь, подобно глюкозе окисляются в митохондриях до углекислого газа и воды и отдают энергию на синтез АТФ. Однако этот путь в энергетическом обмене используется как резервный, в тех случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров – основных энергоемких субстратов.

Использование белков в энергообмене расточительно для клетки, так как аминокислоты представляют дефицитный продукт, многие из них вообще не могут синтезироваться у животных, а получаются от растительных продуктов (незаменимые аминокислоты).

Белки имеют уникальную структуру, которой дано более высокое предназначение. В этом смысле расщеплять белки для извлечения энергии – все равно, что топить печь ассигнациями.

Кроме того, аминокислоты предварительно необходимо освободить от азота (дезаминировать), чтобы уровнять их с продуктами полураспада глюкозы, а это и дополнительная работа и потеря важнейшего элемента из организма (азот в составе простых соединений выводится с мочой). Таким образом, белки в энергетическом обмене используются в крайних случаях – при голодании, болезни, возрастных метаморфозах.

Основные же функции белков, перечисленные выше и рассматриваемые ниже, значительно более важны и изящны, поскольку в их реализации используется уникальность структуры белка, его неповторимые индивидуальные формы и активные центры.